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The Complex Folding Network of Single Calmodulin Molecules
Direct observation of the detailed conformational fluctuations of a single protein molecule en route to its folded state hasso far been realized only in silico. We have used single-molecule force spectroscopy to study the folding transitions of singlecalmodulin molecules. High-resolution optical tweezers assays in combination with hidden Markov analysis reveal a complexnetwork of on- and off-pathway intermediates. Cooperative and anticooperative interactions across domain boundaries can beobserved directly. The folding network involves four intermediates. Two off-pathway intermediates exhibit non-native interdomaininteractions and compete with the ultrafast productive folding pathway.
 蛋白质序列
近日来自德国慕尼黑工业大学(TUM)物理学家们通过新技术捕获了单个蛋白质分子的末端序列，并直接连续追踪了这一蛋白分子去折叠和复折叠的完整过程，由此绘制出了从表达到降解整个过程中中间体结构和动力学状态的复杂网络图谱。这一研究为科学家们解析生物细胞的生命过程开启了一扇新窗口。相关研究成果发表在10月28日的《科学》（Science）杂志上。
领导这一研究的是德国慕尼黑工业大学生物物理系主任Matthias Rief博士，这位年轻的生物物理学家在物理学和生物学的跨学科领域取得不少重要成果，为生物学研究提供了一些重要的新工具，研究论文多次发表在Science杂志上。
蛋白质是一种结构复杂但极其重要的一种生物大分子，其功能很大程度上取决于它们的结构。对于蛋白分析的一种重要方面就是解析蛋白折叠过程，这个过程是一个多相过程，从展开态到折叠态发生一系列复杂的微观过程，深入了解这一折叠机理，对于保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义，因此蛋白折叠问题被列为“21世纪的生物物理学”的重要课题。
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